The C-terminal domain of Arabidopsis ROS1 DNA demethylase interacts with histone H3 and is required for DNA binding and catalytic activity. DNA Repair
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Author
Parrilla-Doblas, Jara
Morales-Ruiz, T.
Ariza, Rafael R.
Martínez-Macías, M.I.
Roldán-Arjona, Teresa
Publisher
ElsevierDate
2022Subject
DNA glycosylasesDNA methylation
DNA demethylation
Histone modifications
Histone reader domains
Epigenetics
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La desmetilación activa del ADN desempeña un papel importante en el control de los patrones de metilación en los eucariotas. En las plantas, la familia DEMETER-LIKE (DML) de 5-metilcitosina ADN glicosilasas inicia la desmetilación del ADN a través de una vía de reparación por escisión de bases. Sin embargo, se comprende poco acerca de cómo estas desmetilasas de ADN son reclutadas a sus loci diana y cuál es el papel que desempeñan las marcas de histonas en este proceso. El REPRESOR DE SILENCIAMIENTO 1 de Arabidopsis (ROS1) es una enzima representativa de la familia DML, cuyos miembros se caracterizan de manera única por un dominio amino-terminal básico que media en la unión no específica al ADN, un dominio catalítico discontinuo y un dominio carboxi-terminal conservado de función desconocida. En este trabajo, se muestra que ROS1 interactúa con la cola N-terminal de la histona H3 a través de su dominio carboxi-terminal. Es importante destacar que la fosforilación en H3 Ser28, pero no en Ser10, anula la interacción entre ROS1 y H3. Los residuos conservados en el dominio carboxi-terminal no solo son necesarios para la interacción con H3, sino también para una unión eficiente al ADN y la actividad catalítica. Los hallazgos de este trabajo sugieren que el dominio carboxi-terminal de ROS1 puede funcionar como un módulo lector (reader) de histonas involucrado en el reclutamiento de la actividad desmetilasa de ADN a regiones genómicas específicas.